Biowissenschaften Chemie

Neuberufen am Institut für Chemie: Prof. Dr. Matthias Driess entwickelt neue Moleküle mit ungewöhnlichen Eigenschaften

Leitfähige Polysilane, molekulare Schalter und raffiniertes Clusterdesign sind die Forschungsthemen von Matthias Driess, der nun am Institut für Chemie der TU Berlin die Professur “Metallorganik und Anorganische Materialien (Nachfolge Prof. Dr. Herbert Schumann) inne hat. Driess wechselte im Dezember 2004 von der Ruhr-Universität Bochum nach Berlin.

Sili

So wie der elektrische Strom mittlerweile unverzichtbar für das reibungslose Funktionieren unserer Zivilisation ist, sind exakt aufeinander abgestimmte Protonen-Ströme verantwortlich für die präzise Regulation von Prozessen in lebenden Zellen. Wie aber schaffen es die Zellen ohne Verkabelung, die Protonen gezielt und schnell zu leiten? Dr. Florian Garczarek und Prof. Dr. Klaus Gerwert vom Lehrstuhl für Biophysik der RUB konnten zeigen, dass Proteine wie geschickte Ingenieure durch Anwendung der grun

Atlantiklachs, Regenbogenforelle und Zackenbarsch sind drei Arten, der europäischen Aquakulturbranche bilden. Der Impfung gegen bestimmte bakterielle Erkrankungen folgt eine Reihe von Immun-Nebenwirkungen, mit möglicherweise ernsten Folgen für diesen Wirtschaftszweig.

Impfstoffe auf Basis eines öligen Adjuvans, die Fischpopulationen aller drei Arten verabreicht wurden, wurden mit dem Auftreten von intraperitonealen Immun-Granulomen in Verbindung gebracht. Das EGC-VAC-Projekt hatte

Max-Planck-Wissenschaftler entschlüsseln die Bausteinkette des bisher ältesten fossilen Proteins aus den Knochen eines Neandertalers

Einem internationalen Team unter der Leitung von Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für evolutionäre Anthropologie ist es erstmals gelungen, aus den Knochen eines ca. 75.000 Jahre alten Neandertalers ein Protein heraus zu lösen und es anschließend zu sequenzieren, d.h. seine Aminosäuresequenz zu bestimmen. In ihrer Online-Publikation in PNAS (7

Wissenschaftler des Hans-Knöll-Institutes (HKI) sind im Verständnis eines bakteriellen Tarnmechanismus einen entscheidenden Schritt weitergekommen: In enger Zusammenarbeit mit deutschen und britischen Wissenschaftlern gelang es ihnen, die atomare Struktur eines Eiweißes aufzuklären, mit dessen Hilfe sich der Krankheitserreger Borrelia burgdorferi vor der menschlichen Immunantwort “versteckt”. Die Ergebnisse erschienen jetzt in der hochrangigen Fachzeitschrift “Nature Structural and Molecular Bi

“Molekularer Schalter” macht Lebensmittel-Keim gefährlich

Wie aus harmlosen Bakterien gefährliche Krankheitserreger werden können, haben Forscher am Beispiel des Lebensmittel-Keims Listeria monocytogenes untersucht. Der Mechanismus: Unter bestimmten Bedingungen schaltet ein Steuerungs-Molekül – ein Protein namens PrfA – all jene Gene an, die das Bakterium aggressiv machen. Listeria monocytogenes dringt dann in die Zellen der menschlichen Darmschleimhaut ein und vermehrt sich dort.