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Vermeidung des Bloom-Effekts bei FloatgläsernWeitere Informationen: PDF Erfinderzentrum Norddeutschland GmbH (EZN)Tel.: +49 (0)511/85 03 08 – 0AnsprechpartnerDipl.-Ing. Peter Steuerberg…
Das Protein SLC10A4, auch P4 genannt, tritt in zahlreichen cholinergen Neuronen auf. Bislang gibt es jedoch keine Methode, mit der SLC10A4 in cholinergen…
Die vorliegende Erfindung liefert ein neuartiges Protein, mit dem L-<i>threo</i>-Hydroxyaspartat chemoenzymatisch und enantiomerenrein aus L-Aspartat hergestellt werden kann.<p>
Das natürliche Protein AsnO (Asparaginoxygenase) ist Teil des CDA-Biosynthese-Genclusters in Streptomyces coelicor. AsnO ist eine Fe<sup>2+</sup>- und <font face=“symbol“>a</font>-Ketoglutarat-abhängige Hydroxylase. Diese Hydroxylase dient in vivo als Baustein für nicht ribosomal hergestelltes CDA (?Calcium-dependent antibiotic?). Während des Katalysezyklus verbindet diese Klasse von Enzymen den oxidativen Abbau von <font face=“symbol“>a</font>-Ketoglutarat zu Succinat und CO<sub>2</sub> mit der Hydroxylierung des Substrates (L-Asparagin).<p>
Im Wildtyp des AsnO bindet dabei die Seitenkette des Aminosäurerestes Asp-241 an die NH<sub>2</sub>-Gruppe der Carboxamidgruppe von L-Asn.<p>
Überraschend wurde gefunden, dass eine gerichtete Mutagenese von Asp-241 zu Asn-241 (D241N) zu einer Bindungsstelle für die Carboxylgruppe einer Aspartat-Seitenkette führt. Durch diese gerichtete Mutagenese ändert sich die Substratspezifität von Asparagin zu Aspartat, und das mutierte Protein überführt Aspartat in Gegenwart von Fe<sup>2+</sup>- und <font face=“symbol“>a</font>-Ketoglutarat chemoenzymatisch in L-<i>threo</i>-Hydroxyaspartat. <p>
Dabei ist AsnOD241N die erfindungsgemäße Mutante des Wildtyps AsnO.
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