Der Evolution des Sehvermögens auf der Spur

Die Funktion des visuellen Fotopigments Rhodopsin und wie es das Sehen ermöglicht, ist gut erforscht. Offen ist bisher aber die Frage, welche anderen biologischen Funktionen diese Familie von Proteinen (Opsinen) hat.

Dies hat ein internationales Forschungsteam unter Leitung der Universität Göttingen untersucht. Die Ergebnisse geben Aufschluss darüber, wie sich das Auge evolutionär entwickelt hat. Sie sind in der Zeitschrift Current Biology erschienen.

Die Sehkraft basiert auf Rhodopsinen, die aus besonderen Proteinen, den Opsinen, hergestellt werden. Diese verbinden sich mit Retinal, einem kleinen Molekül, das aus Vitamin A gewonnen wird. Retinal verändert seine Struktur, wenn es durch Licht stimuliert wird, und lässt uns sehen; ohne Retinal sterben die Fotorezeptorzellen ab und Sehen wird unmöglich.

Interessanterweise kommen in der Fruchtfliege Drosophila die gleichen Opsine, die das Sehen ermöglichen, auch im Ohr vor. Forscherinnen und Forscher der Abteilung für Zelluläre Neurobiologie und des Instituts für Molekular- und Zellphysik der Universität Göttingen haben daher untersucht, ob diese Hörrezeptoren lichtempfindlich sind. Sie stellten sich die Frage, ob die Ohren dieser Fliege auch Licht spüren können. Das Ergebnis: Das Ohr der Fliege funktioniert nicht als Auge.

Die Forscher leiteten jedoch eine völlig neue Funktion von Opsinen ab, unabhängig vom Molekül Retinal und von der Funktion des Auges. Sie testeten dies, indem sie Vitamin A durch verschiedene Experimente für die Fruchtfliege nicht verfügbar machten.

Sie entfernten Vitamin A aus der Nahrung der Fliege, unterbrachen das Transportprotein, welches die Aufnahme von Vitamin A in Darmzellen vermittelt, und blockierten das Enzym, welches Vitamin A in Retinal umwandelt. Dadurch wurden die Insekten blind, aber nicht taub.

Gemeinsam mit Kolleginnen und Kollegen in den USA manipulierten sie dann die Opsine derart, dass sie sich nicht mehr an Retinal binden konnten. Wie erwartet, machte dies die Fliegen blind, aber auch hier blieb ihr Gehör intakt. Dies zeigte, dass die Fruchtfliege Opsine, aber nicht Retinal zum Hören benötigt.

Diese Erkenntnis verleiht der Funktion von Fotopigment-Proteinen eine neue Wendung, so die Autorinnen und Autoren. Die eigentliche Überraschung kam, als die Wissenschaftler jene Enzyme im Auge betrachteten, welche das bereits durch Licht aktivierte Retinal wieder in seine lichtempfindliche Form zurückverwandeln.

All diese Enzyme traten sowohl im Ohr der Fliege als auch im Auge auf und waren für das Hören unerlässlich, auch wenn das Hören ohne Retinal funktioniert. Daher haben nicht nur Opsine, sondern auch alle Retinal-Enzyme andere wichtige biologische Funktionen, unabhängig vom Sehen.

„Aus evolutionärer Sicht ist das sehr spannend“, erklärt Dr. Radoslaw Katana, Erstautor der Studie. „Die Rezeptorzellen für das Sehen und Hören stammen von gemeinsamen Vorfahrenzellen ab, die scheinbar Opsine und Retina-Enzyme verwendet habe – noch bevor Sehen und Hören möglich waren. Dies gilt auch für Wirbeltiere: Opsine kommen dort in Sinneszellen vor, mit denen mechanische Reize wahrgenommen werden. Viele der Retina-Enzyme sind im Laufe der Evolution im Wesentlichen unverändert geblieben und sind auch am menschlichen Gehör beteiligt.“

„Der Retinal-Zyklus im Auge ist die am besten untersuchte biologische Signalkaskade“, sagt Prof. Dr. Martin Göpfert. „Es scheint nun, dass seine molekularen Komponenten ursprünglich nichts mit dem Auge oder dem Licht zu tun hatten, was unser Verständnis von der frühen Evolution des Sehens revolutioniert.“

Prof. Dr. Martin Göpfert
Universität Göttingen
Zelluläre Neurobiologie
Julia-Lermontowa-Weg 3, 37077 Göttingen
Tel: 0551 39177955
E-Mail: mgoepfe@gwdg.de

www.uni-goettingen.de/en/96464.html 

Dr. Radoslaw Katana
Universität Göttingen
Zelluläre Neurobiologie
Tel: 0551 39177966
E-Mail: Radoslaw.Katana@biologie.uni-goettingen.de

Radoslaw Katana et al. Chromophore-independent roles of opsin apoproteins in Drosophila mechanoreceptors. Current Biology (2019). DoI: 10.1016/j.cub.2019.07.036