Molekulare Einblicke in Spinnenseide

Sie sind leicht, beinahe unsichtbar, extrem dehnbar und reißfest und natürlich biologisch abbaubar: die Fäden, mit denen Spinnen ihre Netze bauen. Tatsächlich zählt Spinnenseide zu den belastbarsten Fasern der Natur.

Bezogen auf ihr geringes Gewicht übertrifft sie sogar Hightech-Fasern wie Kevlar oder Carbon. Vor allem ihre einzigartige Kombination von Reißfestigkeit und Dehnbarkeit macht sie für die Industrie äußerst attraktiv.

Ob im Flugzeugbau, in der Textilindustrie oder in der Medizin – die potenziellen Einsatzgebiete des Wundermaterials sind zahlreich.

Materialwissenschaftler versuchen deshalb seit Langem, die Faser im Labor zu reproduzieren, allerdings mit begrenztem Erfolg.

Zwar ist es mittlerweile möglich, künstliche Spinnenseide zu produzieren, die dem natürlichen Vorbild nahe kommt, dennoch ist noch immer nicht bis ins letzte Detail geklärt, welche molekularen Strukturen für diese einzigartige Kombination von Eigenschaften verantwortlich ist.

Wissenschaftler der Julius-Maximilians-Universität Würzburg (JMU) haben jetzt neue Einblicke gewonnen. Verantwortlich dafür ist Dr. Hannes Neuweiler, Privatdozent am Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik der JMU. In der Fachzeitschrift Nature Communications stellt er seine Forschungsergebnisse vor.

Eine molekulare Klammer trägt zum Zusammenhalt der Bausteine bei

„Spinnenfasern besteht aus Proteinbausteinen, sogenannten Spidroinen, die die Spinne in ihrer Spinndrüse zu einem Seidenfaden zusammensetzt“, beschreibt Neuweiler den Aufbau der Fäden. Besondere Aufgaben kommen in diesem Prozess den jeweiligen Enden der einzelnen Bausteine zu – den sogenannten „terminalen Domänen“. Bei den Enden unterscheidet man die N- und C-terminale Domäne.

Beide erfüllen besondere Funktionen beim Zusammenfügen der Proteinbausteine. Für die jetzt veröffentlichte Arbeit hat Neuweiler die C-terminale Domäne genauer unter die Lupe genommen. Sie verknüpft zwei Spidroine mithilfe einer verschlungenen Struktur, die einer molekularen Klammer ähnelt.

„Wir konnten beobachten, dass die Domäne sich in zwei getrennten Schritten aufbaut. Während der erste Schritt die Zusammenlagerung beinhaltet, stellt der zweite Schritt die Faltung einer äußeren, labilen Helix-Struktur der Domäne dar“, schildert Neuweiler das zentrale Ergebnis dieser Studie.

Dieser getrennte Faltungsschritt war bisher unbekannt und könnte zur Dehnbarkeit von Spinnenseide beitragen. Schließlich sei bereits bekannt, dass sich bei einer Dehnung der Faser Helix-Strukturen entfalten.

Allerdings hatten vorherige Arbeiten gezeigt, dass die Dehnbarkeit der Faser auf die Entfaltung helikaler Strukturen im zentralen Bereich eines Spidroins zurückzuführen ist. „Unsere Ergebnisse zeigen neu, dass auch die C-terminale Domäne als Modul fungieren kann, das zur Dehnbarkeit der Faser beiträgt“, so Neuweiler.

Hilfreich für die Materialforschung

Für seine Studie hat Neuweiler die Proteinbausteine der Raubspinne Euprosthenops australis untersucht. Mit gentechnischen Methoden hat er einzelne Bestandteile dieser Bausteine ausgetauscht und das Protein mit Fluoreszenzfarbstoffen chemisch modifiziert. Durch Wechselwirkung des löslichen Proteins mit Licht konnte er anschließend zeigen, dass die Domäne sich in zwei getrennten Schritten aufbaut.

Als „einen Beitrag zum molekularen Verständnis von Aufbau, Struktur und mechanischen Eigenschaften von Spinnenseide“ versteht Neuweiler dieses Forschungsergebnis. Es könne Materialforscher dabei unterstützen, möglichst naturgetreue Spinnenseide im Labor nachzubauen. Dabei kommen momentan künstlich veränderte Spidroine als Bausteine zum Einsatz. „Wenn die C-terminale Domäne zur Flexibilität des Fadens beiträgt, ließen sich in der Materialforschung die mechanischen Eigenschaften des Fadens durch molekulare Veränderungen in der C-terminalen Domäne steuern“, ist Neuweiler überzeugt.

Dr. Hannes Neuweiler, Lehrstuhl für Biotechnologie und Biophysik, T: +49 931 31-83872, hannes.neuweiler@uni-wuerzburg.de

Two-step self-assembly of a spider silk molecular clamp. Charlotte Rat, Julia C. Heiby, Jessica P. Bunz & Hannes Neuweiler. Nature Communications. https://doi.org/10.1038/s41467-018-07227-5