Forschungsverbund Berlin vergibt Nachwuchswissenschaftlerinnen-Preis

Preisträgerin ist die Berliner Biochemikerin Dr. Kathrin Plath, die den Eiweißtransport in Zellen erforscht

Den vom Forschungsverbund Berlin e. V. neu ausgeschriebenen Nachwuchswissenschaftlerinnen-Preis erhält die Berliner Biochemikerin Dr. Kathrin Plath.
In ihrer Dissertation „Zum Mechanismus der Translokation von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum von Hefe“ untersuchte Kathrin Plath den Transport von Eiweißen (Proteinen) in Hefezellen und hat dabei bisher unbekannte Wege und Mechanismen bei dem Transport entstehender Proteine durch Membranen innerhalb einer Zelle aufgedeckt.
Die Qualität der Promotionsarbeit liegt nach Auffassung der Gutachter weit über dem Durchschnitt und enthält bleibende Ergebnisse. In ihrem Gutachten betont die Jury, es sei äußerst selten, dass im Rahmen einer Doktorarbeit ein so grundlegender Prozess in dem Umfang erhellt wird wie es bei der Dissertation von Frau Plath der Fall ist.
Die von Frau Plath untersuchte Translokation von Proteinen über Membranbarrieren hinweg ist ein fundamentaler zellbiologischer Prozess, der in allen Zelltypen stattfindet. Die dabei verwendete molekulare Maschinerie, die „Transportmittel“ der Zelle, sind von der Bakterien- bis zur Säugerzelle konserviert. Die Aussagen der Arbeit sind daher von allgemeiner Bedeutung.

Die 29-jährige Wissenschaftlerin, die gegenwärtig zu einem Forschungsaufenthalt in den USA weilt, nimmt den Preis am 22. Januar im Forschungsinstitut für Molekulare Pharmakologie (FMP) auf dem Campus Berlin-Buch in Empfang. Die Preisverleihung erfolgt im Rahmen der Kuratoriums-Tagung des Forschungsverbundes Berlin. Der Nachwuchswissenschaftlerinnen-Preis ist mit einer Dotation von 5 000 DM verbunden. Er würdigt die Leistungen junger Wissenschaftlerinnen auf einem der Fachgebiete, die von den Instituten des Forschungsverbundes bearbeitet werden.

Dr. Kathrin Plath, 1971 in Brandenburg/Havel geboren, studierte von 1989 bis 1994 Chemie und Biochemie an der Humboldt-Universität zu Berlin und promovierte dort fünf Jahre später im Fach Zellbiologie. Mit ihrer Arbeit „Zum Mechanismus der Translokation von Proteinen in das Endoplasmatische Retikulum von Hefe“ erwarb sie das Prädikat „summa cum laude“.
Die entscheidenden Experimente und Analysen zu ihrer Dissertation hat Kathrin Plath am Berliner Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin (MDC) in Berlin-Buch und an der Harvard Medical School in Boston, USA, durchgeführt. Gegenwärtig ist sie Postdoktorandin in der Abteilung Biochemie und Biophysik an der University of California, San Francisco, USA.

Jedes Protein an sein Ziel
Jede Zelle produziert mehrere 10.000 unterschiedliche Proteine. Sie sind sowohl zum Aufbau von Strukturen (z.B. Muskelproteine) als auch zur Funktion von Organen (Hormone oder Enzyme) unentbehrlich. Ihre Funktion können Proteine jedoch nur „vor Ort“ wahrnehmen. Die Zelle muss sie daher exakt an die Stelle transportieren, an der sie gebraucht werden.
Einige Proteine, wie bestimmte Hormone, bleiben nicht innerhalb der Zelle, sondern werden zur Regelung von Körperfunktionen nach außen abgegeben. Normalerweise können Proteine jedoch Membranbarrieren kaum überwinden. Sie benötigen daher ein besonderes Transportsystem, das so genannte endoplasmatische Retikulum (ER). Dabei handelt es sich um ein schlauchförmiges Gebilde, durch dessen Innenraum die Proteine an den Zielort innerhalb der Zelle, z.B. die Außenmembran, transportiert werden.
Der Übergang des Proteins erfolgt häufig bereits während dessen Synthese. Zunächst wird nur ein kleines Stück des kettenförmigen Proteins gebildet und über ein kanalartiges Protein direkt in das ER „eingefädelt“. Während des weiteren Synthesevorgangs wird das sich verlängernde Protein immer weiter in den Innenraum des ER gespult. Dieser Vorgang wird als Translokation bezeichnet. Erst im Innenraum des ER erfolgt die „Faltung“ des Proteins, d.h. die Einnahme seiner endgültigen Form.

Neue Entdeckung
Frau Plath hat im Rahmen ihrer Doktorarbeit wesentlich zum besseren Verständnis des Translokationsprozesses beigetragen. In Hefezellen hat sie neben dem bereits bekannten Translokationskanal einen zweiten Kanal identifiziert und dessen Bedeutung für die Translokation nachgewiesen. Weiterhin hat sie den Mechanismus des Translokationsprozesses teilweise aufgeklärt. Schließlich hat Frau Plath mit Hilfe einer modernen Technik, der „single particle“-Kryo-Elektronenmikroskopie, die dreidimensionale Struktur des Translokationskanals mit gebundenem Ribosom (Ort der Proteinsynthese) ermitteln können.
Außer dem Nachweis der Kanalpore gelang es ihr zu zeigen, dass der Kanal im Inneren des Ribosoms, durch den die entstehende Proteinkette entlassen wird, genau in die Pore des Kanals mündet.
Herausragende Zeitschriften wie „Cell“ und „Science“ haben die Ergebnisse der Arbeit von Frau Plath inzwischen publiziert.

Zum Preis
Der mit 5 000 DM dotierte Nachwuchswissenschaftlerinnen – Preis des Forschungsverbundes Berlin e.V. bezieht sich auf Disziplinen und Forschungsgebiete, die in den Instituten des Forschungsverbundes vertreten sind. Der Forschungsverbund Berlin mit Sitz in Berlin-Adlershof ist Rechtsträger von acht wissenschaftlich selbstständigen Instituten, die pharmakologische, mathematische, physikalisch-technologische sowie gewässerökologische und wildbiologische Forschung betreiben.
Die Auszeichnung kann Wissenschaftlerinnen zuerkannt werden, die zum Zeitpunkt der Promotion das 32. Lebensjahr noch nicht vollendet haben.
Vorschlagsberechtigt sind Direktoren der Institute des Forschungsverbundes Berlin, Direktoren weiterer außeruniversitärer wissenschaftlicher Einrichtungen aus dem Raum Berlin/Brandenburg und habilitierte Mitglieder der Fakultäten von Hochschulen aus dem gleichen Raum. Über die Vergabe des Preises entscheidet eine Jury unter Ausschluss des Rechtsweges.

Weitere Informationen sowie der vollständige Text der Laudatio über:
Prof. Dr. Walter Rosenthal, Direktor des Forschungsinstituts für Molekulare Pharmakologie (FMP), Tel.: 030 9 47 93 -100
Pressestelle des Forschungsverbundes Berlin, Tel.: 6392 3338

Weitere Informationen finden Sie im WWW:

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Joachim Moerke

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